Белковые вещества.
3. Приведите три примера тех аминокислот (назвать и написать формулы), боковые цепи которых не несут заряда в нейтральной среде.
Аминокислоты, боковые цепи которых не несут заряда в нейтральной среде, имеют неполярный, недиссоциирующий радикал.
Аланин Пролин
Лейцин
26. Напишите формулу тетрапептиды, соблюдая указанный порядок аминокислот, дайте полное название аминокислот:
а) ала-глу-иле-три;
+H3N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-
| | | |
293941619431000 CH3 CH2 CH-CH3 СН2
| |
CH2 CH2
| |
COOH CH3
Аланилглутамилизолейцилтриптофан
ч) гис-глу-лиз-цис;
+H3N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-
| | | |
62865173355000 СН2 СН2 (СН2)4 CH2
| | |
СН2 NH2 SH
|
СООН
Гистидилглутамиллизилцистеин
ш) цис-лиз-глу-арг;
+H3N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-
| | | |
СН2 (CH2)4 CH2 (CH2)3
| | | |
SH NH2 CH2 NH
| |
COOH NH=C-NH2
Цистеиллизилглутамиларгинин
щ) три-иле-глу-ала;
+H3N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-
| | | |
21907520256500 CH2 CH-CH3 CH2 CH3
| |
CH2 CH2
| |
CH3 COOH
Триптофилизолейцилглутамилаланин
э) иле-ала-глу-три;
+H3N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-
| | | |
CH-CH3 CH3 CH2 CH2
29813251524000 | |
СН2 СН2
| |
СН3 СООН
Изолейцилаланилглутамилтриптофан
ю) три-арг-вал-мет;
+H3N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-
| | | |
20002519240500 СН2 (СН2)3 CH CH2
| / |
NH CH3 CH3 CH2
| |
C=NH S
| |
NH2 CH3
Триптофиларгинилвалилметионин
я) лей-глн-лиз-тре.
+H3N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COO-
| | | |
СН2 Н (СН2)4 CH-OH
| | |
СН NH2 CH3
/
СН3 СН3
Лейцилглициллизилтреонин
54. Протеины и протеиды, их отличия, классификация.
Все белки принято делить на простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями). Протеины являются полимерами только аминокислот; протеиды, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы.
Протеины подразделяются на:
Альбумины и глобулин. Их много в плазме крови, сыворотке молока и в тканях организмов. Альбумины легко растворяются в воде, в то время как глобулины в воде практически нерастворимы, но легко растворяются в растворах слабой солевой концентрации, чем и пользуются для отделения альбуминов от глобулинов. Альбумины находятся в более мелком дисперсном состоянии, чем глобулины, поэтому, они труднее выпадают в осадок.
Гистоны. Широко распространены в природе в составе сложных белков, главным образом в ядерных белках. Благодаря содержанию диаминокислот эти белки имеют резко щелочной характер.
Протамины. Молекулярный вес колеблется от 2000 до10000. Основное ядро в этих белках составляет пептидная цепочка из аргинина, поэтому они легко вступают в реакцию с соединениями кислого характера.
Склеропротеины (протеноиды). Эти белки трудно растворимы в воде и солевых растворах и почти не подвергаются воздействию ферментов. Такие белки обладают особой эластичностью и прочностью. Сюда относятся кератины – белки кожи и коллагены – белки соединительной ткани. В этих белках содержится наибольшое количество моноаминомонокарбоновых аминокислот. Кератины получены из кожи, волос, рогов и копыт. Они выполняют очень важную защитную функцию. В кератинах содержится очень много аминокислоты цистина.
Протеиды делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы:
Фосфопротеины – имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц).
Липопротеины – сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. Основная функция липопротеинов – транспорт по крови липидов.
Металлопротеины содержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это – железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель.
Гликопротеин – простетическая группа представлена углеводами и их производными. Исходя из химического строения углеводного компонента, выделяют 2 группы: истинные (в качестве углеводного компонента наиболее часто встречаются моносахариды) и протеогликаны (построены из очень большого числа повторяющихся единиц, имеющих дисахаридный характер)
Нуклеопротеины – роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами – в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона.
Нуклеиновые кислоты
26. Матричная РНК, её синтез и биологические функции.
Матричная РНК (мРНК) синтезируется в ядре на матрице ДНК, затем поступает в рибосому, выполняя матричную функцию при синтезе белков. Таким образом, с ДНК снимаются копии, которые отправляются в цитоплазмы, доставляя к рибосомам генетическую информацию, считанную с ДНК.
Синтез мРНК называется транскрипцией. Копирование – транскрипцию гена – ведёт одна из ДНК-зависимых РНК-полимераз (РНК-полимераза II). Инициация копирования происходит в стартовой точке транскрипции, которая соответствует началу гена (5′-концу формируемой молекулы РНК). РНК-полимераза II отщепляет от 5′-концевого нуклеозидтрифосфата последнюю (по счету) фосфатную группу, которую заменяет остаток ГМФ. Далее следует метилироване присоединённого гуанина, а также рибозы бывшего 5′-концевого нуклеозидфосфата. Возникшую метку называют кэп, она обозначает начало синтезируемой цепи мРНК.
Каждый акт транскрипции представляет собой снятие копии лишь с одного гена. При этом сама РНК-полимераза II расплетает двойную спираль и начинает здесь синтез мРНК на одной из одиночных цепей ДНК. По мере продвижения фермента к 5′-концу матрицы, двойная спираль вновь закручивается позади полимеразы, освобождаясь при этом от готовой цепи мРНК на расстоянии 12 оснований от её наращиваемого 3′-конца. Зона расхождения нитей ДНК перемещается вмете с РНК-полимеразой, удерживая в виде комплекса с цепью ДНК лишь короткий растущий отрезок мРНК.
Завершается синтез молекулы мРНК в терминаторной области, которая представляет собой фактор терминации транскрипции. Он представляет собой белки, способствующие отделению от ДНК синтезированного транскрипта. Затем транскрипт подвергается полиаденилированию, которое осуществляется ферментом, присоединяющим поочерёдно 200 остатков АМФ со стороны 3′-конца мРНК. Этот полиА-«хвост» нужен для ее защиты от расщепления ферментами и, коре того, участвует в образовании комплексов с белками.
Молекула мРНК синтезированая на матричной цепи ДНК не является окончательной. Участки, кодирующие структуру отдельного фрагмента будущей полипептидной цепи чередуются с интронами (последовательности, которые не нужны при синтезе белка). Ещё до выхода мРНК из ядра клетки нуклеопротеиновые комплексы, которых содержатся малые ядерные РНК, выезжают все интроны и считают между собой оставшиеся экзоны путём реакции трансэстерификации. В целом процесс дозревания (процессинга) синтезированной молекулы мРНК получил название сплайсинга. И только после его завершения молекула зрелой мРНК в виде комплекса с белками транспортируется через поры ядерной оболочки в цитоплазмы.
мРНК при поступлении из ядра в цитоплазму образует со специфическими РНК-связывающими белками комплексы – так называемые информосомы, способные к обратимой диссоциации. Информосомы рассматриваются как транспортная форма мРНК, способствующая образованию полирибосом в цитоплазме.
Ферменты
28. Приведите примеры двухкомпонентных ферментов, напишите реакции, которые они катализируют. Какова химическая природа их коферментов?
Двухкомпонентные ферменты состоят из белковой части, или апофермента, и небелковой, или кофермента. Биологическая активность у такого фермента проявляется лишь в случае присоединения кофермента к белку, по отдельности каждая из частей двухкомпонентного фермента ею не обладает. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени; добавочная же группа стабилизирует белковую часть и делает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам.
Роль коферментов в двухкомпонентных ферментах играют большинство витаминов (Е, К, Q, В1, В2, В6, В12, С, Н и др.) или соединений, построенных с участием витаминов (коэнзим А, НАД+ и т. п.). Кроме того, функцию коферментов выполняют такие соединения, как НS-глутатион, многочисленная группа нуклеотидов и их производных, фосфорные эфиры некоторых моносахаридов, металлы и ряд других веществ.
Аминотрансферазы – двухкомпонентные ферменты, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (фосфорилированный витамин В6).
Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве коферментов FAD или FMN. Эти коферменты образуются в организме человека из витамина В2. Флавиновые коферменты прочно связаны с апоферментами. FAD служит акцептором электронов от многих субстратов в реакциях типа:
R-CH2-CH2-R1 + Е (FAD) ↔ R-CH=CH-R1 + Е (FADH2),
44. Общая характеристика гидролаз. Примеры некоторых подклассов гидролаз.
Гидролазы катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Наименование ферментов составляют по формуле “субстрат-гидролаза” или прямым присоединением к названию субстрата суффикса “аза”, например протеаза, липаза, фосфолипаза, рибонуклеаза.
Для отдельных классов гидролаз применимы специальные термины, характеризующие гидролиз определённой химической связи: эстеразы, фосфатазы и др.
Эстразы расщепляют сложноэфирные связи, образованные спиртом и различными кислотами. Они подразделяются на липазы (расщепляют связи, образованные карбоновыми кислотами, субстрата – липиды и ФЛ) и фосфоэстеразы (расщепляют фосфоэфирные связи). Гликозидазы ведут гидролизу гликозидных связей, действуя на полисахариды и дисахариды (амилаза, мальтаза, лактаза и др.). Пептидгидролазы ведут гидролиз пептидных связей. Различают 2 подкласса – эндопептидазы (ведут гидролизу белков, полипептидов, разрыва пептидную связь внутри белка) и экзопептидазы (ведут гидролизу пептидных связей, расположенных на концах полипептидов до аминокислот).
Углеводы и их обмен
28. Восстанавливающие сахара
Олиго- и полисахариды, имеющие концевой остаток моносахарида со свободной аномерной ОН-группой, не использованной при образовании гликозидной связи, при размыкании цикла образвют свободную карбонильную группу, которая способна окисляться. Такие олиго- и полисахариды обладают восстанавливающими свойствами и поэтому называются восстанавливающими, или редуцирующими.
3 – восстанавливающий конец (возможно размыкание цикла с образованием свободной карбонильной группы у аномерного углерода).
39. Сахароза, строение, свойства, ферментативный гидролиз
Сахароза – дисахарид, состоящий из α-D-глюкозы и β-D-фруктозы, соединённых α,β-1,2-гликозидной связью. В сахарозе обе аномерные ОН-группы остатков глюкозы и фруктозы участвуют в образовании гликозидной связи. Следовательно, сахароза не относится к восстанавливающим сахарам. Сахароза – растворимый дисахарид со сладким вкусом. Источником сахарозы служат растения, особенно сахарная свёкла, сахарный тростник. Сахарова переваривается в тонком кишечнике под действием сахаразо-изомальтазного комплекса, расщепляющего α-1,2- гликозидные связи
64. Пектин. Строение, пищевая ценность
Пектин, являясь пищевым волокном стабилизирует деятельность пищеварительного тракта. Пектины представляют собой полисахариды клеточных стенок. Пектиновые вещества состоят их остатков галактуроновой кислоты и метоксилированной галактуроновой кислоты, соединенных α – (1,4) – гликозидными связями.
Структурная формула пектина
Список литературы:
Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник.– 3-е изд., перераб. и доп.– М.: Медицина, 1998.– 704 с.: ил.– (Учеб. лит. Для студентов мед. Вузов)
Биохимии. Краткий курс с упражнениями и задачами / Под ред. члена-корреспондента РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – 448с.: ил.
Биохимия: учебник/ Под редакцией Е.С. Северина. – 4-е изд., испр. – М.: ГЭОТАР – Медиа, 2006. – 784 с.
Клиническая биохимия : учебное пособие. 3-е издание / под ред. В.А. Ткачука. – 2008
Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1989.
Щербак И.Г. Биологическая химия: Учебник. – СПб. : Издательство СПбГМУ, 2005. – 480 с.
LevSark 4.5
С радостью помогу с написанием научных работ любой сложности по всем экономико-правовым дисциплинам, истории, философии, маркетингу, менеджменту, политологии и многим другим. Сопровождение до защиты. Всегда в срок.
