Ферменты Эндогенные ферментные системы – важнейшая составная часть биологического сырья

Работа с ферментами, их использование требуют элементарной грамотности в вопросах ферментативной кинетики и способах регуляции ферментативной активности. Кроме того, необходимо всегда учитывать наличие в сырье собственных эндогенных ферментов, которые в процессе приготовления пищевых продуктов могут оказывать различное действие (как положительное, так и отрицательное).
В процессах переработки растительного сырья наряду с гидролитическими используются реакции, катализируемые оксидоредуктазами, трансферазами, лиазами и изомеразами. Негидролитические ферменты используются на различных стадиях технологии пищевых продуктов. Препараты оксидоредуктаз применяются преимущественно на заключительных стадиях переработки растительных субстратов с целью сохранения пищевых и вкусовых достоинств пищевых продуктов или модификации органолептических свойств.
Следует помнить, что представители всех классов ферментов в тех или иных количествах присутствуют в перерабатываемом растительном сырье, и ферментативная активность сырья неизбежно влияет на ход технологических процессов переработки. Это влияние может быть как полезным, так и вредным. Во втором случае необходимо регулировать ферментативную активность в сырье путем его предварительной обработки или введения технологически допустимых компонентов. Примерами нежелательных реакций являются окислительные превращения органических соединений в растительном сырье, такие как потемнение измельченных овощей и фруктов под действием тирозиназы и дифенолоксидазы, а также прогоркание жиров, провоцируемое липоксигеназой.
Каталаза универсальный фермент органического мира, участвующий в заключительных стадиях процесса окисления. Под действием каталазы происходит расщепление перекиси водорода на воду и кислород:
Таким образом фермент окисляет одну молекулу перекиси водорода до кислорода с одновременным восстановлением другой молекулы перекиси водорода до Н2О.
Фермент способен также катализировать окисление спиртов в альдегиды, сопряженное с разложением перекиси водорода
Такой тип реакции характерен для сред с низким содержанием перекиси водорода. Каталаза – геминовый фермент, содержащий тетрапиррольное кольцо. В молекулу входит четыре атома трехвалентного железа. Молекулярная масса фермента 240 – 300 кДа, в зависимости от источника выделения. Для каталазы характерна субъединичная структура, фермент может существовать в виде тетрамера и гексамера. Фермент ингибируется цианидом (обратимо), фенолами (обратимо лишь в слабой форме), щелочью и мочевиной (необратимо). Функцией каталазы в живом организме является защита клетки от губительного действия перекиси водорода. В пищевой промышленности используются препараты каталазы микробного происхождения, выделяемые из грибов пенициллов. Каталаза находит свое применение в пищевой промышленности при удалении избытка Н2О2 при обработке молока в сыроделии, где последняя используется в качестве консерванта; а также совместно с глюкозооксидазой применяется для удаления кислорода и следов глюкозы.
Ферментативный катализ существенно отличается от неферментативного, в связи с чем в кинетике ферментативных реакций разработаны совершенно особые закономерности. Они позволяют выделить ферментативную кинетику в самостоятельный раздел химической кинетики, в котором изучается зависимость скорости реакций, катализируемых ферментами, от концентрации реагирующих веществ (ферментов и субстратов) и от условий их взаимодействия (температуры, рН, концентрации
коферментов и кофакторов, наличия различных эффекторов: активаторов и ингибиторов).
Изучение кинетики ферментативного действия имеет важное теоретическое значение, поскольку только с позиций кинетики можно подойти к решению …