№ 6 3 Высота витка α-спирали составляет 0 54 нм и соответствует 3 6 аминокислотных остатков

длина молекулы этого белка могла бы иметь длину 28,2 нм, находясь в свернутой α-спирали.
4. Пространственную структуру молекулы соматотропина отличает высокая степень упорядоченности. В полипептидной цепи соматотропина человека выявлено 4 α-спирали и 3 нерегулярных участка.

Два дисульфидных мостика (в соматотропине человека между остатками Цис54-Цис165 и ЦИС182-ЦИС189) формируют две петли полипептидной цепи – большую, включающую центральный участок аминокислотной последовательности, и малую на С-концевом участке. Высокое содержание в составе соматотропинов неполярных аминокислот обусловливает их взаимодействие между собой, вызванное вталкиванием лиофобных радикалов в “сухую зону” молекулами растворителя ( так называемая “жирная капля”). Также присутствуют электростатические взаимодействия и водородные связи. Все вышеуказанные типы связей стабилизируют третичную структуру белка. Все биологические свойства белков связаны с сохранностью их третичной структуры, которую называют нативной. Любые воздействия, приводящие к нарушению нативной конформации молекулы, сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств. Из этого следует, что соматотропин имеет свою уникальную структуру, которая проявляет биологическую активность.
Cписок литературы
Филипович Ю.Б. Основы биохимии. – 1993. – с. 22-92.
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия – 1998. – с. 19-78….